Las arañas suelen desaparecer en invierno, pero un pequeño grupo rompe las reglas del frío. En los huertos de manzanas y peras de Europa central hay unas especies que siguen moviéndose cuando el termómetro cae por debajo de cero, algo que parece imposible para la mayoría de los artrópodos.
Un nuevo estudio publicado en The FEBS Journal acaba de explicar cómo lo logran, y la respuesta es sorprendente: producen unas proteínas “anticongelantes” capaces de frenar el crecimiento del hielo dentro de su cuerpo. Ese mecanismo es tan eficaz que permite a estas arañas permanecer activas en pleno invierno. La investigación también muestra que estas proteínas no se parecen a las de otros animales, lo que apunta a una evolución independiente que las hace aún más interesantes.
Arañas que desafían al invierno
Las protagonistas del estudio son las arañas del género Clubiona, habituales en los huertos europeos y conocidas por su papel como depredadoras de plagas. Durante la temporada cálida abundan entre la vegetación, pero lo inesperado es que, a diferencia de la mayoría de los insectos y arañas, continúan activas cuando llega el frío intenso.
Su actividad invernal es tan rara que los investigadores quisieron descubrir cómo evitaban congelarse. Para ello, recogieron ejemplares juveniles en días con temperaturas bajo cero en un huerto de perales cerca de Brno, en la República Checa, y analizaron sus tejidos.
Los científicos comprobaron que, incluso diluyendo su extracto corporal, la capacidad de estas arañas para impedir la formación de hielo era muy elevada. Esa capacidad se mide mediante la llamada “histeresis térmica”, un indicador de cuántos grados puede “desplazar” el punto de congelación un organismo. En este caso, los valores superaron holgadamente los 4 °C, un nivel considerado “hiperactivo” y propio de los anticongelantes naturales más potentes conocidos en artrópodos. Eso significa que estas arañas pueden mantener sus fluidos corporales sin congelarse incluso con varios grados bajo cero.
Los investigadores también observaron cómo estos compuestos alteraban la forma y el crecimiento de los cristales de hielo, un comportamiento típico de las proteínas anticongelantes más eficaces. El hielo dejaba de crecer de manera uniforme y formaba patrones irregulares que revelaban la intervención de las proteínas de la araña. Este comportamiento del hielo confirmó que estaban ante un anticongelante natural excepcional.
La proteína que se “pega” al hielo
El siguiente paso fue aislar estas proteínas para entender qué las hacía tan eficaces. Los científicos aplicaron un proceso llamado “purificación por afinidad al hielo”, que consiste en congelar lentamente una muestra para que solo las proteínas que se unen al hielo queden atrapadas. La estrategia funcionó: prácticamente toda la actividad anticongelante quedó concentrada en el hielo tras cada ronda de purificación. La eficiencia del proceso mostró que la araña produce una proteína con una afinidad extraordinaria por los cristales de hielo.
Una vez aisladas, las proteínas se analizaron mediante técnicas avanzadas de espectrometría de masas. Los resultados revelaron un conjunto de isoformas alrededor de los 30 kDa, con ligeras variaciones atribuibles tanto a múltiples versiones de la proteína como a modificaciones químicas realizadas por la propia araña, como pequeñas glucosilaciones.
Esta diversidad explica la amplitud de señales en los análisis y sugiere un sistema molecular más complejo de lo que parecía. La araña no produce una única proteína anticongelante, sino varias variantes con funciones muy similares.
Sin embargo, lo que más sorprendió a los investigadores llegó al comparar estas proteínas con las de otros organismos. A pesar de compartir rasgos funcionales con las proteínas anticongelantes de escarabajos o polillas, no mostraban homología genética con ninguna de ellas. La ausencia total de parentesco directo reveló que estas proteínas surgieron de manera independiente.
Un diseño molecular nunca visto
Para comprender su estructura, el equipo recurrió a modelos generados con AlphaFold2, una herramienta capaz de predecir la forma tridimensional de una proteína a partir de su secuencia. El resultado mostró un pliegue totalmente inesperado: un β-solenoide con una superficie muy plana, ideal para adherirse al hielo. Este pliegue no se había visto en proteínas anticongelantes de arañas hasta ahora.
La parte central de la proteína está formada por ocho repeticiones casi idénticas, como ladrillos apilados que construyen una superficie estable y homogénea. En esa cara plana se repiten ciertos aminoácidos, sobre todo treoninas, colocadas a distancias muy precisas que coinciden con las del entramado de otras proteínas anticongelantes hiperactivas de insectos.
Dichas repeticiones crean una especie de “alfombra molecular” que interactúa con el hielo para frenar su crecimiento. Esa repetición milimétrica es lo que convierte a estas proteínas en herramientas tan eficaces contra la congelación.
Lo más llamativo es que, aunque recuerdan funcionalmente a las proteínas anticongelantes de otros artrópodos, la estructura global y muchos detalles internos son distintos. No proceden de un ancestro común, sino de caminos evolutivos completamente separados que llegaron a soluciones parecidas. Este es un caso contundente de evolución convergente.
Una historia de convergencia evolutiva
La evolución convergente aparece cuando dos organismos sin parentesco cercano desarrollan estructuras similares para resolver un mismo problema. En este caso, el problema es sobrevivir al hielo. Los escarabajos, las polillas y ahora estas arañas llegaron a una solución comparable, pero cada uno mediante mecanismos propios. Las arañas de Clubiona reinventaron de cero una proteína anticongelante.
La búsqueda en bases de datos genómicas confirmó que esta proteína es exclusiva de unas pocas especies de Clubiona. No aparece en otras arañas ni en otros artrópodos conocidos, lo que indica que surgió en un pequeño rincón del árbol evolutivo y permaneció allí sin extenderse a otros grupos.
También hallaron múltiples variantes dentro de la misma especie, lo que demuestra que es un sistema dinámico en constante diversificación. La especialización de estas proteínas refuerza la idea de que evolucionaron para un estilo de vida activo en pleno invierno.
Los investigadores incluso lograron producir una de estas proteínas en bacterias para probar si funcionaba por sí sola. Tras purificarla y dejar que formara los puentes químicos necesarios, el compuesto mostró actividad anticongelante de forma clara. El hielo volvía a alterar su crecimiento de la misma forma que con la proteína original. Esto confirmó que habían identificado correctamente la molécula responsable del fenómeno.
Un aliado inesperado para la agricultura
El hallazgo no solo resuelve un misterio biológico. También tiene implicaciones para la gestión agrícola, especialmente en cultivos de árboles frutales. En estos ecosistemas, buena parte de los depredadores naturales desaparece durante el invierno, justo cuando algunas plagas comienzan a activarse. Entre ellas destacan los psílidos del peral, que resisten el frío y empiezan a reproducirse en los meses gélidos. Las arañas de Clubiona son de los pocos depredadores capaces de seguir cazándolos en ese momento.
Gracias a estas proteínas anticongelantes, las arañas mantienen su actividad depredadora en una época en la que la competencia es mínima. Este comportamiento contribuye a contener las poblaciones de plagas antes del inicio de la primavera, reduciendo la presión inicial sobre los árboles.
Investigaciones previas han demostrado que estos depredadores consumen psílidos con frecuencia en invierno, disminuyendo de forma notable su abundancia. Su presencia durante el frío puede evitar infestaciones más severas en la temporada siguiente.
Por todo ello, los autores del estudio señalan que favorecer la presencia de estas arañas mediante refugios en troncos u otras medidas de manejo podría reforzar el control biológico y disminuir el uso de insecticidas.
Referencias
- Graham, L. A., Pekár, S., Hainer, I. M., & Davies, P. L. (2025). Winter-active spiders (Clubiona) have a hyperactive antifreeze protein with a unique beta-solenoid fold. The FEBS Journal. Advance online publication. doi: 10.1111/febs.70323
